Lógica

enzima

Ciências Básicas.0-Citologia.1-Membrana.1-Celular.

1- A glicose permease é a enzima que transporta a glicose da célula epitelial para fora dela através de transporte ativo secundário (co-tranporte), usando o gradiente eletroquímico do Na+, portanto, é saturável e não há gasto imediato de energia metabólica.

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.1-Mitocôndria.

2- A famílias de enzimas SIR-2 (aumenta a longevidade das células de levedura) é uma classe de proteínas desacetilase NAD+-dependente que é ativada pela oxidação de moléculas de NADH + H+ ocorrendo, em grande parte, na membrana mitocondrial interna.

3- A mitocôndria apresenta limitada autonomia metabólica já que algumas proteínas da fosforilação oxidativa, enzimas metabólicas, DNApolimerases, RNApolimerases, proteínas ribossomais e os fatores reguladores do mtDNA são codificados pelos genes do núcleo.

4- Na mitocôndria, a membrana externa é separada da interna pelo espaço inter-membranar. A membrana interna limita a matriz mitocondrial, onde existem enzimas, ribossomas (tipo pro-cariótico) e mtDNA que codifica as proteínas necessárias à respiração.

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.1-Mitocôndria.1-Ciclo de Krebs.

5- A oxidação completa dos aminoácidos que geram intermediários do Ciclo de Krebs só ocorre nos tecidos que tenham a enzima Fosfoenolpiruvato carboxiquinase (uma Liase limitante da gliconeogênese, presente no fígado, rim, tecido adiposo, mama e intestino).

6- As 3 reações anapleróticas (reações de reposição) do Ciclo de Krebs são: 1- piruvato (piruvato carboxilase) ocaloacetato, 2- fosfo-enol-piruvato (fosfo-enol-piruvato carboxilase) oxaloacetato e 3- piruvato (enzima malato citoplasmática) malato.

7- As 3 reações anapleróticas do Ciclo de Krebs são: 1- Piruvato (piruvato carboxilase) Oxaloacetato, 2- Fosfoenolpiruvato (fosfo-enolpiruvato carboxiquinase) Oxaloacetato, 3- Piruvato (enzima malato) malato.

8- As 8 enzimas que catalizam as reações do Ciclo de Krebs são: 1- Citrato sintase, 2- Aconitase, 3- Isocitrato desidrogenase, 4- a-cetoglutarato desidrogenase, 5- Succinil-CoA sintease, 6- Succinato desidrogenase, 7- Fumarase e, a 8- Malato desidrogenase.

9- As 8 enzimas que participam do Ciclo de Krebs são: Citrato sintase, Aconitase, Isocitrato desidrogenase, alfa-Cetoglutarato desidrogenase, Succinil-CoA sintetase, Succinato desidrogenase, Fumarase e Malato desidrogenase.

10- As células eucaróticas sem mitocôndrias são incapazes de metabolismo aeróbico, isto porque, tanto as enzimas do Ciclo de Krebs quanto as da fosforilação oxidativa se localiza nesta organela. As hemácias não tem mitocôndria e seu metabolismo é aneróbico.

11- As coenzimas de óxido-redução (NAD+ e FAD) reduzidas no ciclo Krebs são reoxidadas ao doar os elétrons para os transportadores da cadeia respiratória mitocondrial, causando nestes, um processo de redução (o receptor recebe elétrons).

12- As enzima que participam no Ciclo de Krebs são 8: 1- Citrato sintase, 2- Aconitase, 3- Isocitrato desidrogenase, 4- alfa-Cetoglutarato desidrogenase, 5- Succinil-CoA sintetase, 6- Succinato desidrogenase, 7- Fumarase e a 8- Malato desidrogenase.

13- As enzimas da via glicolítica oxidativa se localizam no citoplasma. A maioria das enzimas do Ciclo de Krebs (tricarboxílicos) se localizam na matriz mitocondrial e os citocromos estão organizado em cadeia (respiratória) na membrana interna mitocondrial.

14- Em células eucarióticos (káryon, grego = núcleo), o Ciclo de Krebs se localiza na mitocôndria. Todas as enzimas do ciclo se localizam na matriz mitocondrial, exceto a Succinil-CoA-sintetase (Complexo II) que se localiza na membrana mitocondrial interna.

15- O Ciclo de Krebs tem caracter anfibólico porque as enzimas deste ciclo além de participarem na oxidação da acetil-CoA (catabolismo) também participam em processos anabólicos como a síntese de ácidos graxos a partir de acetil-CoA (reação cataplerótica).

16- Todas as enzimas do Ciclo de Krebs estão localizadas dentro da mitocôndria (a succinil-CoA-sintetase na membrana interna e as demais na matriz), mas elas pode participar individualmente em rotas catabólicas ou anabólicas, por isso elas são anfibólicas.

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.1-Mitocôndria.1-Ciclo de Krebs.0-Lançadeiras.

17- A lançadeira do glicerol-3-P (dihidroxiacetona-P + NADH, revesível, glicerol-3-P + NAD+) é catalizada pela desidrogenase citosólica do glicerol-3-P, que se difunde e, na face externa da membrana interna da mitocôndria, tranfere os e- para a coenzima Q.

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.1-Mitocôndria.1-Ciclo de Krebs.1-Acetil-CoA.

18- A acetil-CoA é a precursora da síntese de ácidos graxos (no citoplasma). Mas as enzimas Piruvato desidrogenase, Citrato sintase e ATPcitrato-liase (mitocondrial) da formação da Acetil-CoA, cuja a tranferência é feita via citrato, que é permeável.

19- A enzima Citrato sintetase cataliza a primeira reação (irreversível) do Ciclo de Krebs por condensação da acetil-CoA com o oxaloacetato para formar a Coenzima A e citrato. Ela é inibida pelo ATP, NADH, succinil-CoA e ésteres graxos de acetil-CoA.

20- As 3 enzimas que formam o complexo enzimático piruvato desidrogenase (Piruvato descarboxilase, que são oxidoredutases) são: 1- piruvato desidrogenase, 2- diidrolipoil transacetilase (lipoato acetiltransferase) e 3- diidrolipoil desidrogenase.

21- As 3 enzimas que formam o complexo enzimático piruvato desidrogenase (Piruvato descarboxilase, são oxidoredutases) são: 1- piruvato desidrogenase, 2- diidrolipoil transacetilase (lipoato acetiltransferase) e 3- diidrolipoil desidrogenase.

22- Moléculas de piruvato (C3H4O3) são descarboxiladas (perdem 1 CO2) por oxidação (reduzindo o NAD+ a NADH + H+) pelo complexo de 3 enzimas - a piruvato desidrogenase) formando a Acetil-CoA (C2H3O-S-CoA) que é um pré-requisito para o Ciclo de Krebs.

23- No Ciclo de Krebs ocorre a transferência de elétrons para cofatores de desidrogenases. Para cada Acetil-CoA são formado, 3 moléculas de coenzimas NADH, 1 de FADH2 (coenzimas da família das desidrogenases), 1 molécula de GTP e 2 moléculas de CO2.

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.1-Mitocôndria.1-Ciclo de Krebs.2-Citrato.

24- No ciclo de Krebs, a aconitase (aconitato hidratase, uma liase) é uma enzima metaloprotéica (4Fe-4S) que cataliza a estereoisomerização do citrato para o isocitrato via cis-aconitato. São duas isoenzimas, uma no citoplasma e outra na matriz mitocondrial.

25- O fluoracetato, se converte em fluorcitrato que é estruturalmente muito semelhante ao citrato e inibe a aconitase (aconitato hidratase, uma enzima metaloprotéica, 2a. enzima do Ciclo de Krebs) que converte o citrato (via cis-aconitato) em isocitrato.

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.1-Mitocôndria.1-Ciclo de Krebs.4-Alfa-cetoglutarato.

26- A reação do a-ceto-glutarato em succinil-CoA é catalisada por um complexo multienzimático localizado na matriz de mitocondrial, semelhante ao complexo piruvato desidrogenase também da matriz mitocondrial, ambos são a-cetoácidos.

27- Assim como a Acetil CoA, a succinil-CoA é um composto ativado devido ao éster de tiol (Coenzima é o carregador de grupos acetil e o Grupo tiol (SH) é a parte reativa da molécula), é catalizada pelo complexo a-cetogultarato desidrogenase regulador.

28- No Ciclo de Krebs, a formação do a-ceto-glutarato é catalizado pela enzima isocitrato deshidrogenase, que é a principal enzima reguladora da velocidade do ciclo (88 votas por minuto) e cataliza uma reação oxidativa seguida de uma descarboxilação.

29- No Ciclo de Krebs, a reação de formação do a-cetoglutarato, catalizado pela isocitrato desidrogenase (enzima marca-passo), primeiramente há uma reação oxidativa com produção de NADH + H+, formando o oxalosuccinato, seguida de uma descarboxilação.

30- No Ciclo de Krebs, o único composto de 5C é o alfa-cetoglutarato. A alfa-cetoglutarato-desidrogenase pertence às acil-desidrogenases, complexos enzimáticos de multi-subunidade diferentes atividades, envolvendo vitaminas, coenzimas e grupos protético.

31- No ciclo do ácido cítrico não há oxidação de coenzimas, só redução. Na formação de a-cetoglutarato a NAD+ (Nicotinamida adenina dinucleotídeo, um dinucleotídeo de adenina ligado á nicotinamida que funciona como cofator enzimático) é reduzido a NADH.

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.1-Mitocôndria.1-Ciclo de Krebs.5-Succinil-CoA.

32- Na reação da succinil-CoA em succinato, via succinil-CoA-sintetase, é a única etapa do Ciclo onde ocorre uma fosforilação (succinil-P, um composto intermediário de alta energia ligado à enzima) e, em seguida a síntese de GTP (ao nível de substrato).

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.1-Mitocôndria.1-Ciclo de Krebs.6-Succinato.

33- A succinato-desidrogenase (inibida pelo malonato e oxaloacetato) converte o succinato em fumarato (reduzindo o FAD) e é a única enzima do Ciclo de Krebs que não está situada na matriz mitocrodrial, e sim, na face interna da membrana interna mitocôndrial.

34- No Ciclo de Krebs, o malonato (um análogo do succinato) é um potente inibidor competitivo da succinato-desidrogenase (Complexo mitocondrial II, cuja coenzima é o FAD, sede do processo de óxido redução, e, pro isso é usado como bloqueador do ciclo.

35- No Ciclo de Krebs, para a conversão de succinato em fumarato catalizada pela succinato- desidrogenase (da MMI) é necessário a coenzima FAD (Flavina Adenina Dinucleotídeo), uma forma de vitamina B2 (Riboflavina) a outra é a FMN (Flavina mononucleotídeo).

36- No ciclo do citrato, a reação do oxidação succinato em fumarato é catalizada pela Succinato desidrogenase (succinato-coenzima Q redutase, complexo mitocondrial II, é uma flavoproteína), com redução do FAD em FADH2 (dinucleótido de flavina e adenina).

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.1-Mitocôndria.1-Ciclo de Krebs.8-Malato.

37- No Ciclo de Krebs a reação de malato a oxalacetato é catalizada pela enzima Malato desidrogenase (Desidrogenase málica) é uma oxidoredutases que atua no grupo CH-OH dos doadores, com NAD+ ou NAD(P)+ como aceptores.

38- No Ciclo de Krebs, a reação de malato para oxalacetato se reduz um NAD+ gerando um NADH. Em células eucariontes, há duas enzimas da Malato desidrogenase: uma localizada na matriz mitocondrial e outra no citoplasma.

39- No Ciclo de Krebs, o C4H6O5 (malato - ácido málico da maçã) pode ser um produto da reação enzimática em apenas uma reação 1- a partir fumarato (via fumarase), 2- do oxalacetato (via malato desidrogenase) ou 3- do piruvato (enzima málica citoplasmática).

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.1-Mitocôndria.1-Ciclo de Krebs.A-Regulação.

40- As 3 reações que regulam a velocidade do Ciclo de Krebs são altamente exergônico: 1- disponibilidade de substratos, 2- inibição por acúmulos de produtos e 3- inibição alostérica retroativas das primeiras enzimas da via pelos últimos intermediários.

41- As enzimas desidrogenases NAD+ dependentes são inibidas por NADH e pelo ATP. A alfa-cetoglutarato desidrogenase, por exemplo, cataliza a descarboxilação oxidativa do alfa-cetoglutarato (C5H6O5) em succinil-CoA é inibida pelos produtos succinil-CoA e NADH.

42- As enzimas reguladoras do Ciclo de Krebs são as três primeiras (todas alostéricas): 1-a citrato sintase, 2- isocitrato desidrogenase (Carboxilase b-cetoglutárico-isocítrica, a principal reguladora) e 3- o complexo alfa-cetoglutarato desidrogenase.

43- São 3 as enzimas reguladoras do Ciclo de Krebs, a principal é a Isocitrato desidrogenase que cataliza a reação de descarboxilação oxidativa de isocitrato em alfa-cetoglutarato é inibida pelo ATP. Muito NADH significa pouco NAD+, um dos seus substratos.

44- Todas as enzimas do Ciclo de Krebs estão em solução aquosa na matriz mitocondrial, exceto uma: a succinil-CoA-sintetase localizada na face interna da membrana mitocondrial interna, a succinil-CoA libera grande quantidade de energia quando perde a CoA.

45- Três fatores determinam a velocidade do Ciclo de Krebs: 1- disponibilidade de substratos, 2- inibição por acúmulos de produtos e 3- inibição alostérica retroativas das primeiras enzimas do cilco pelos últimos intermediários (reações muito exergônicas).

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.1-Mitocôndria.2-Cadeia respiratória.

46- Cadeia Respiratória é formada por enzimas e um composto lipídico (CoQ) com capacidade de aceitar e transferir elétrons grupados em: 1- desidrogenases, 2- ubiquinona (CoQ) com uma longa cauda isoprenóide e 3) 3 classes (a, b e c) de Citocromos.

47- Na cadeia respiratória, a entrega de elétrons do NADH2 passa pela FMN (Flavina MonoNucleotídeo), sendo reduzida a FMNH2, que, por sua vez é oxidada pelas proteínas Fe-S ao qual está associada, e, só então, estes são entregues à coenzima Q (ubiquinona).

48- NAD+ é a forma oxidada e a NADH + H+ é a forma reduzida. FAD oxidada, FADH2 reduzida. FMN oxidada, FMNH2 reduzida. CoQ (coenzima Q) oxidada, CoQH2 reduzida. Citocromos a, b e c apenas incorpora os elétrons do H (doador de elétrons proveniente da dieta).

49- Rotenona (a ptericidina, o demerol, o amital e outros barbituratos) é um inseticida que inibe fortemente a NADH-UQ redutase. Elas inibiem a redução da coenzima Q e a oxidação das porções do grupo Fe-S da NADH-redutase, protanto, após a formação de 1 ATP.

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.1-Mitocôndria.2-Cadeia respiratória.1-Complexo I.

50- O Complexo I mitocondrial é constituído por: 1- NADH-desidrogenase que atua conjugada a coenzima FMN, 2- duas (ou três) proteínas Fe/S com potencial redox diferentes e, 3- Coenzima Q (Ubiquinona) com grande solubilidade na bicamada fosfolípidica (móvel).

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.1-Mitocôndria.2-Cadeia respiratória.2-Complexo II.

51- A 2-Tenoiltrofluoroacetona e a carboxina bloqueiam o Complexo II (succianto-UQ redutase). Antimicina inibe a UQ-citocromo c redutase pelo bloqueio da transferência de elétrons entre a bH e a coenzima Q. O Mixotiazol também mas sua ação é no sítio Qp.

52- Elétrons do NADH (NAD+ + H+) são transferidos para o Complexo I (NADH desidrogenase) e daí para a coenzima Q. Os elétrons do succinato, do Ciclo de Krebs, são transferidos para o Complexo II (succinato-desidrogenase) e daí também para a coenzima Q.

53- No Complexo mitocondiral II (Succinato-CoQ Redutase, uma enzima dimérica formada por 4 subunidades (as 2 maiores contém 2 proteínas Fe-S), o FAD recebe 2 elétrons e então, através dos centros Fe-S, os transfere para ubiquinona. Nenhum H+ é bombeado.

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.1-Mitocôndria.2-Cadeia respiratória.4-Complexo IV.

54- Complexo enzimático citocromo oxiadase apresenta múltiplas subunidades contendo um grupo dos citocromos a, citocromo a3, dois átomos de cobre e 13 subunidades protéicas diferentes. A reação redox é acoplada ao transporte de prótons através da MMI.

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.1-Mitocôndria.3-Fosforilação oxidativa.

55- A síntese de ATP é a reação química mais comum no mundo biológico e a ATP sintase (a mais bela das enzimas - Paul Boyer) é a mais abundante proteína nos organismos vivos, tendo preservado mais de 60% de sua configuração ao longo da evolução.

56- A Superóxido dismutase desativa o ânion superóxido, já que ele o transforma em oxigênio molecular, enquanto o peróxido de hidrogênio produzido pode ser consumido como substratos em outras reacções enzimáticas via catalase ou peroxidase.

57- O bom funcionamento da enzima ATP-sintase mitocondrial (ATP-ase) é necessário que uma parte dela, na face interna da membrana interna mitocondrial seja capaz de captar e de liberar de ADP, Pi e ATP, enquanto que o lateral externo é a entrada/saída de H+.

58- Os H+ produzidos pela cadeia respiratória são concentrados no espaço inter-membranoso, acidifican o citoplasma e gerando um gradiente eletro-químico. No processo redox dos cofatoresenzimáticos, os H+ são obtidos de substratos da matriz mitocondrial.

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.1-Mitocôndria.3-Fosforilação oxidativa.2-ATPsintase.

59- A ATPsintase (ATPase, F1FoATPase), é uma enzima complexa, formada por 16 sub-unidades polipeptídicas distribuídas em 2 frações funcionais: as frações Fo (canal de prótons) e F1 (quando ligada a Fo pode sintetizar ATP, isolada, só hidrolisa o ATP).

60- O ATP sintetizado fica preso ao centro ativo da enzima e, para sair do poço termodinâmico, é necessário a torção (deformação) do centro ativo, para deslocar o ATP, é por isso que a dE para a síntese de ATP é de +12,9 Kcal/mol (e não apenas +7,3 Kcal/mol).

61- O complexo V ou ATP-sintase F1Fo, o F significa Fator de acoplamento, o o significa sensibilidade à oligomicina (um antibiótico que bloqueia a enzima) e 1 representa primeiro sítio catalítico (onde ocorre a fosforilação do ADP gerando ATP + H2O).

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.2-Ribossomo.1-Transcrição.

62- Na Transcrição do DNA há 5 interventores: 1- mRNA, que vem do interior do núcleo, 2- os ribossomos, 3- tRNA (transferência), 4- enzimas (responsáveis pelo controle das reações de síntese), 5- GTP, é o que fornece energia necessária para o processo.

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.5-Lisossomos.

63- A fosfatase ácida é um marcador de histoquímico característico dos lisossomas. A fosfatase alcalina é uma enzima é originada do epitélio do ducto biliar, membrana canalicular do hepatócito, da próstata e dos neutrófilos.

Ciências Básicas.0-Citologia.2-Citoplasma.6-SREndoplasmático.1-Rugoso.

64- As reações catalisadas pelo sistema de enzimas do Citocromo P450 (CYP450) do retículo endoplásmatico liso (SREL) são 7 reações não sintéticas: Oxidação, Hidrólise, Dealquilação, Desaminação, Desalogenação, Formação de anéis e Quebra de ligações químicas.

Ciências Básicas.0-Citologia.3-Núcleo.0-Nucleotídeos e Nucleosídeos.

65- Os nucleotídeos são subunidades dos ácidos nucléicos. Participam em vários processos metabólicos, transporte e na conservação de energia (ATP), agem com co-fatores enzimáticos e alguns apresentam a função de mensageiros químicos celulares (cAMP).

Ciências Básicas.0-Citologia.3-Núcleo.1-Cromossomos e genes.

66- A formação da alça na fita descontínua proporciona a síntese simultânea das fitas filhas, na mesma direção do movimento da forquilha de replicação (o DNA de ambas novas fitas filhas é sintetizado por um complexo multienzimático que contém DNA polimerase).

67- Doença de Tay-Sachs (Idiotia amaurótica familiar) é uma neuropatia hereditária grave que produz uma mancha vermelho-cereja na retina. O padrão de transmissão é autossômica recessiva com mutações no gene que codifica a enzima lisossômica hexosaminidase A.

68- Doenças genéticas podem ser causadas por alteração na secreção de enzimas (Deficiência da enzima arginase; Síndrome adrenogenital por deficiência total de 21-hidroxilase) ou por modificações específicas na sequência de aminoácidos (Talassemia).

69- Mutações nos genes hMSH2 e hMLH1 das enzimas de reparo de erros de emparelhamento (MMR) hMLH1, hMSH2 e hMSH6 estão indiretamente envolvidas no HNPCC por indução de um fenótipo mutante caracterizado por instabilidade de microssatélite (MSI).

70- Nas células eucariotas, a transcrição (processo de cópia do DNA catalizada pela enzima RNA-polimerase) só ocorre no núcleo e, a cópia é o mRNA que deixa o núcleo através de poros na membrana nuclear e segue para o retículo endoplasmático para tradução.

71- O gene PNC-1 (pirazinamidase/nicotinamidase-1) codifica a enzima que desamina a nicotinamida. Gene estrutural é o segmento cromossômico cuja sequência determina a estrutura primária de seu produto sintetizado via mRNA.

72- O Xeroderma pigmentoso é uma doença rara, autossômica recessiva (probabilidade de um irmão de um doente ser portador é de 66%. É causada por deficiência na enzima que permite reparo excisional de danos no DNA causado pela luz ultravioleta.

Ciências Básicas.0-Citologia.3-Núcleo.1-Cromossomos e genes.6-Endócrino.7-Reprodutor.2-Feminino.

73- A Mucopolissacaridose II (Síndrome de Hunter) é uma genopatia recessiva do cromossomo X causada por deficiência de enzima lisossômica (a-L-iduronidase) e acúmulo de glicosaminoglicanos como o sulfato de dermatan, de heparan, de ceratan e de condroitina.

Ciências Básicas.0-Citologia.3-Núcleo.2-Reparo do DNA e vírus.

74- Retrovírus (RNAvírus) se caracterizam pela presença de uma DNA polimerase RNA-dirigida, codificada pelo seu próprio genoma. Eles invadem a célula e, através da enzima transcriptase reversa, fazem a retrotranscrição para o DNA a partir do RNA viral.

Ciências Básicas.0-Citologia.3-Núcleo.3-Ciclo de divisão celular.

75- A apoptose (morte celular programada) é um processo ativo, onde a atividade enzimática de clivagem de proteínas é feita pelas caspases (grupo de proteases baseadas em cisteína, enzimas com um resíduo de cisteína capazes de clivar outras proteínas).

76- A ciprofloxacina é um antibiótico bactericida sintético (do grupo dos quinolônicos). Age por bloqueia da função da DNA girase (grupo de enzimas topoisomerases) no relaxamento do estresse torsional criado nas extremidades da bolha de replicação.

77- A replicação do DNA exige a síntese de uma pequena seqüência de RNA - o primer - reforçando a idéia da prevalência do RNA sobre o DNA nos primórdios da vida. é chamado de primer de RNA e a enzima que catalisa sua síntese é denominada primase do DNA.

78- A replicação do DNA precede o processo de divisão celular, cuja regulação envolve necessariamente a fosforilação de proteínas-alvo específicas, por exemplo, quando a ciclina se liga a p34 removendo o grupo fosfato ela promove a ativação desta enzima.

79- A transcriptase reversa é uma DNA polimerase RNA-dirigida que realiza um processo de transcrição ao contrário do padrão celular normal, polimerizando moléculas de DNA a partir de RNA, produzido DNA a partir do RNA, é uma enzima essencial nos Retrovírus.

80- O complexo enzimático holoenzima DNA polimerase III é um dímero (ambos filamentos do DNA parental devem ser replicados no mesmo lugar e ao mesmo tempo) assimétrico (os filamentos leading e lagging são sintetizados diferentemente).

Ciências Básicas.0-Citologia.4-Bioquímica.

81- O metabolismo envolve a transformação da matéria e energia, a sequência das reações enzimáticas são chamadas de rotas (vias) metabólicas onde o produto de uma reação é o substrato da reação subseqüente, estas reações metabólicas ocorrem dentro da célula.

Ciências Básicas.0-Citologia.4-Bioquímica.1-Carboidratos.3-Polissacarídeos.

82- No fígado, o glucagon se liga ao seu receptor causando a conversão da fosforilase B em fosforilase A, o regulador alostérico inibidor desta enzima ativador é a glicose, e, portanto, a hiperglicemia inibe, a fosforilase A diminuindo a glicogenólise.

Ciências Básicas.0-Citologia.4-Bioquímica.1-Carboidratos.4-Glicólise.

83- O ATP (adenosina trifosfato), é um nucleotídeo responsável pelo armazenamento de energia em suas ligações químicas e serve como transportador de energia. O ATP e o citrato inibe a 6-fosfofrutoquinase, uma enzima alostérica de regulação da glicólise.

Ciências Básicas.0-Citologia.4-Bioquímica.1-Carboidratos.5-Gliconeogênese.

84- Das 10 reações enzimáticas da Gliconeogênese, 3 são inversões de reações da glicólise. 3 reações na glicólise são essencialmente irreversíveis, um deles é a conversão de fosfoenolpiruvato em piruvato e portanto, há necessidade de um bypass.

Ciências Básicas.0-Citologia.4-Bioquímica.2-Lipídeos.

85- A helicase é uma enzima ATP dependente que quebra as ligações em ponte de hidrogênio entre as bases azotadas (purinas ou pirimidinas) de ambas as cadeias de DNA, fazendo com que estas se separem. Isto é muito importante para a replicação do DNA.

Ciências Básicas.0-Citologia.4-Bioquímica.3-Proteínas.1-Aminoácidos.

86- Apenas os aminoácidos L constituem proteínas, devido à especificidade da enzima peptidil transferase, que só faz a ligação peptídica se a cadeia lateral do aminoácido estiver para a esquerda. Os principais tipos de arranjo são: alfa-hélice e folha-beta.

Ciências Básicas.0-Citologia.4-Bioquímica.3-Proteínas.1-Aminoácidos.1-Classificação.

87- Os 20 aminoácidos que possuem códon são chamados de aminoácidos-padrão (primários ou normais), para distingui-los dos que são formados por reação enzimáticas após serem incorporados numa proteína como os derivados do triptofano (serotonina e melatonina).

88- Os isômeros D e L de um aminoácido diferem, apenas, pela posição adotada pelo grupamento alfa-amino em relação à cadeia carbonada da molécula. As enzimas que catalisam os processos só produzem aminoácidos de forma L.

Ciências Básicas.0-Citologia.4-Bioquímica.3-Proteínas.2-Estrutura.

89- O colágeno (28 tipos) é uma proteína estrutural filamentosa sintetizado intracelularmente em pequenas porções e secretado, onde, através da atuação de enzimas polimerizantes, adquire a estrutura própria de colágeno, que é em alfa-hélice-tripla.

Ciências Básicas.0-Citologia.4-Bioquímica.3-Proteínas.3-Enzimas.

90- A alta velocidade da reação enzimática é explicada pela diminuição da energia de ativação necessária para converter o substrato no produto. A enzima orotidina-5-fosfato-descarboxilase diminui o tempo da reação de 78 milhões de anos para 25 milissegundos.

91- A constante de Michaelis (Hexoquinase: Km = 0,1 mM) é numericamente igual à concentração de substrato necessária para que uma reação enzimática atinja a metade da velocidade máxima e caracteriza o grau de especificidade da enzima pelo substrato.

92- A constante de Michaelis (Km, em mM) é igual a concentração de substrato no ponto correspondente à metade da velocidade máxima da reação. Esta constante (específica para cada enzima) é inversamente proporcional à afinidade da enzima pelo substrato.

93- A conversão do gliceraldeído-3-P envolve duas enzimas combinadas, a gliceraldeido-3-fosfato-desidrogenase com a 3-fosfogliceratoquinase o que permite que o 1,3-DPG seja transferido diretamente da superfície da desidrogenase para a superfície da quinase.

94- A enzima lactato-desidrogenase LDH (115 a 225 UI/L) é um conjunto de 5 isoenzimas: LDH1 (músculo cardíaco e hemácias), LDH2 (músculo cardíaco e leucócitos), LDH3 (pulmões), LDH4 (rins, placenta e pâncreas) e LDH5 (fígado e músculo esquelético).

95- A lactose (C12H22O11, açúcar do leite) é um dissacarídeo com ligação glicosídica (1,4), que, após ser hidrolisado pela enzima alfa-amilase, presente na saliva, libera 1 resíduo de glalactose e 1 de glicose. No RN é hidrolisada pela ação da lactase.

96- A ligação de grupos fosfato do ADP, ATP e dos intermediários glicolíticos formando complexos com Mg2+ se combinam os sítios ativos das enzimas fornecendo energia de ligação que baixa a energia de ativação e aumenta especificidade das reações enzimáticas.

97- A presença de um inibidor não-competitivo formando complexos E-I ou E-I-S inativos, sem se ligar ao sítio ativo. A Km se mantém e a Vmax diminui já que o inibidor não pode ser desligado da enzima (ex: alostérica) por aumento da concentração de substrato.

98- A velocidade de uma reação enzimática (cinética enzimática), em relação ao tempo, dependente de fatores externos como a temperatura e pH do meio no qual essa reação se processa, e internos como a atividade da enzima, modulação alostérica e coovalente.

99- Ao contrário do inibidor reversível competitivo enzimático, na presença do não-competitivo, o aumento da concentração de substrato não aumenta a Vmax, isto porque o não-competitivo inativa a enzima e a Vmax depende da concentração da enzima ativa.

100- As enzimas (fermentos, catalisadores biológicos) são capazes de aumentar a velocidade das reações químicas celulares, diminuindo a energia de ativação necessária para a formação do complexo enzima-substrato que é essencial para a geração do produto.

101- As enzimas aceleram a velocidade de uma reação por diminuir a energia livre de ativação da mesma, sem alterar a termodinâmica da reação, ou seja: A energia dos reagentes e produtos da reação enzimática e de sua equivalente não enzimática são idênticas.

102- As enzimas alostéricas contêm uma região separada do sítio catalítico, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem se ligar e modificar a atividade catalítica da enzimas. Podem assumir, alternativamente, duas configurações tridimensionais

103- As enzimas alostéricas só podem catalisar uma reação química se forem ativadas por um composto denominado efetor a um sítio distinto do sítio ativo, provocando uma mudança conformacional na proteína, permitindo a ligação do substrato ao sítio ativo.

104- As Enzimas são classificadas em 6 classes: Óxido-redutases (desidrogenase e oxidase), Transferases (quinase e transaminase), Hidrolases (peptidade), Líases (dehidratase e descarboxilase), Isomerases (epimerase) e Ligases (sintetase, gastam ATP).

105- As enzimas são moléculas catalisadoras de reações químicas nos sistemas biológicos, com grande eficiência catalítica, alto grau de especificidade por seus substratos e funcionam em soluções aquosas, pH e temperaturas fisiológicas.

106- As enzimas são proteínas globulares contendo uma região com alta afinidade pelo substrato a ser transformado (denominado de sítio ativo) e podem conter outra região para a ligação de um efetor que tem papel de auxiliar a rápida catálise enzimática.

107- As reações catalisadas por enzimas são caracterizadas pela formação de um complexo entre o substrato e a enzima (complexo ES) e ocorrem em sequências organizadas, onde as moléculas nutrientes são degradadas e a energia química é conservada e transformada.

108- Coenzima é uma substância orgânica, não protéica, necessária ao funcionamento de algumas enzimas. A Coenzima A (CoA) formada por ácido pantotênico (vit B5), adenosina trifosfato e cisteamina é importante na glicólise no complexo piruvato-desidrogenase.

109- Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA que possuem atividade enzimática e são chamadas de Ribozimas, todas as enzimas são proteínas (formadas pelos aminoácidos primários e/ou por aminoácidos derivados).

110- Entre as propriedades da enzimas destacam-se: 1- aceleram a velocidade das reações, 2- não são consumidas na reação, 3- atuam em pequenas concentrações, 4- não alteram o equilíbrio das reações e 5- apresentam especificidade pelo substrato.

111- Liases (transeliminases) são enzimas (despolimerizantes) que rompem ligações glicosídicas gerando galacturonídeos com uma ligação insaturada entre os carbonos 4 e 5 do final não redutor do ácido galacturônico incluem as pectina liases e as pectato liases.

112- Moléculas que apresentam grande semelhança estrutural com o substrato de uma enzima podem atuar como inibidores reversíveis competitivos na reação enzimática, entretanto, se a concentração do substrato aumenta, a interferência do inibidor tende a zero.

113- Na cinética de Michaelis-Menten, a partir de uma determinada concentração de substrato a velocidade da reação enzimática permanece constante (curva assintótica) porque ocorre saturação do sítio ativo das moléculas da enzima pelas moléculas de substrato.

114- Na estrutura da bomba de sódio e potássio ATP dependente há enzimas que catalisam a hidrólise do ATP. Em células assimétricas (epitélio renal e intestinal) é eletrogênica porque transporta simultaneamente 3Na+ e 2K+, para fora e dentro, respectivamente.

115- Na interação entre enzima e substrato (complexo ES), a velocidade inicial de da reação catalisada pela enzima é dependente da concentração de substrato e, assim, quando a concentração de substrato aumenta, a velocidade inicial também aumenta.

116- O glicogênio (um carboidrato polissacarídeo de reserva energética das células animais), é um homopolissacarídeo de glicose altamente ramificado (a cada oito a dez unidades) o que facilita o acesso das enzimas glicolíticas responsáveis pela sua hidrólise.

117- O inibidor competitivo é estruturalmente semelhante ao substrato e por isso pode se ligar ao sítio ativo da enzima, e, protanto, competir com o substrato. Uma vez ligado, ele impede a ação catalítica da enzima (é análogo aos antagonistas competitivos).

118- O NAD+, presente no sítio ativo da gliceraldeído-3-P-desidrogenase, é o responsável pela oxidação do intermediário enzima-substrato, sendo convertido a NADH. Para que a enzima possa ser reutilizada, o NADH ligado a enzima é reoxidado pelo NAD+ livre.

119- O processamento de transcritos primários (transcritos dos genes de tRNA pela RNA polimerase) é uma atividade realizada no núcleo (iniciação, alongamento e término) por enzimas (RNA m1) de atividade exonucleásica (não revisa a cadeia de RNA nascente).

120- O sítio ativo de uma enzima é o espaço no qual o substrato interage com a enzima, através da formação de uma ligação não-covalente com os aminoácidos presentes nessa região da molécula enzimática (e onde os inibidores competitivos também se ligam).

121- Papel da enzima no aumento da velocidade de reação através da redução da entropia.

122- Quando moduladores (ativadores ou inibidores) se ligam ao sítio alostérico das enzimas alostéricas (fosfofrutoquinase) e modificam a atividade enzimática e, apesar deles não serem alterados como resultado desta atividade, sua concentração poderá mudar.

123- Sob condições de saturação de um substrato específico (quando a concentração do substrato é muito maior do que Km) e em determinadas condições de pH e temperatura, a velocidade máxima (Vmax) de uma reação enzimática é constante para cada enzima.

124- Um inibidor reversível competitivo diminui a Km (em mM), mas não altera a Vmax (em mMol/min), uma vez que sepre se pode aumentar a concentração de substrato e deslocar o inibidor do centro ativo da enzima (o efeito do inibidor tende a zero).

125- Uma apoenzima é funcionalmente ativa que se tranforma em umaholoenzima após a ligação de um co-fator ou grupo prostético. A vitamina C (ácido ascórbico) é essencial para ativar a enzima prolil-hidroxilase para a oxidação da hidroxiprolina do colágeno.

126- Uma substância que diminuia somente a energia de ativação é chamado de catalisador (inorgânico) ou enzima (protéico) e isto não muda a energia dos produto da reação e, quanto menor a energia de ativação maior a velocidade da reação química.

Ciências Básicas.1-Morfologia.4-Urinário.

127- A renina converte o angiotensinogênio plasmático em angiotensina_I (um decapeptídio) que em seguido é transformado, pela ação da enzima conversora pulmonar, em angiotensina_II (um octapeptídio e poderoso vasocontritor arteriolar).

128- As células do aparelho justaglomerular secretam a enzima renina (angiotensinogenase - que cataliza o angiotensinogênio, no decapeptídio angiotensina_I) em resposta a uma diminuição da pressão sanguínea arterial.

129- Os baroreceptores renais participam da regulação da pressão arterial através da secreção da enzima renina que faz parte do sistema renina-angiotensina-aldosterona (sistema RAA). A angiotensina II é o mais poderoso vasoconstritor arteriolar.

Ciências Básicas.1-Morfologia.5-Digestivo.1-TratoDigestivo.1-Boca.

130- A lisozima (além da amilase salivar, fosfatase ácida, estearase, peroxidase, anidrase carbônica e calicreína) é uma enzima presente na saliva, na lágrima, no soro, na urina e no colostro e possui atividade antibacteriana (também produzida por bactérias).

131- As glândulas submandibulares e sublinguais produzem uma secreção sero-mucosa (ptialina e mucina), ao passo que as glândulas parótidas produzem uma secreção serosa hidrelática rica em enzimas (ptialina). A secreção de saliva é, em média, de 1.000 mL/dia.

Ciências Básicas.1-Morfologia.5-Digestivo.1-TratoDigestivo.4-Estômago.

132- O pepsinogênio é uma pró-enzima secretada pelas células principais do estômago. A Gastrina é um hormônio peptídico secretado por células endócrinas (células G) do estômago e duodeno e é fundamental para o crescimento da mucosa gástrica e intestinal.

Ciências Básicas.1-Morfologia.5-Digestivo.1-TratoDigestivo.5-Intestino.1-Delgado.

133- As enzimas produzidas pelos enterócitos estão localizadas nos microvilos: disacaridases (sacarase, maltase, isomaltase e lactase) para digestão dos carboidratos, lipases para gorduras neutras (ácido graxo + glicerol) e peptidase para pequenos peptídios.

134- Na mucosa do intestino delgado (não do grosso) são encontradas as células de Paneth que são células exócrinas cujos grânulos contém lisozima, uma enzima com atividade antibacteriana que participa da regulação da flora intestinal.

Ciências Básicas.1-Morfologia.5-Digestivo.2-GlândulasAnexas.3-Pâncreas.

135- A intensa basofilia dos ácinos pancreáticos é consequente do alto conteúdo de retículo endoplasmático rugoso e se apresenta com um tecido escuro circundante ao redor das ilhotas de Langerhans. Sua função é sintetizar enzimas pancreáticas.

136- A pró-enzima pepsinogênio é secretada pelas células principais do estômago através da Acetilcolina (ACh) secretada pelo nervo vago (X PC) na fase cefálica e gástrica da digestão. A secretina promove a secreção de suco pancreático hidrelático.

137- O pâncreas exócrino é formado por em estruturas denominadas ácinos que estão ligados através de finos condutos, por onde a secreção é levada até um condutor maior, que desemboca no duodeno, durante a digestão. Secreta enzimas digestivas pancreáticas.

Ciências Básicas.1-Morfologia.5-Digestivo.3-Pâncreas.

138- Os ácinos exócrinos pancreáticos secretam pró-enzimas (procarboxipeptidase A e B, tripsinogênio, quimiotripsinogênio, etc) não muco, no entanto alguns dos grandes ductos pancreáticos contêm glândulas unicelulares (células caliciformes) secretoras de muco.

Ciências Básicas.1-Morfologia.6-Endócrino.

139- A pepsina é uma enzima digestiva resultante da ativação da pró-enzima pepsinogênio (secretada pelas células principais) pelo pH ácido (secretada pelas células parietais) na luz estomacal e tem a função de iniciar a hidrólise das proteínas.

140- A secreção do hormônio tireoidiano armazenado envolve 1) endocitose de colóide da tireóide, 2) remoção do hormônio tireóidiano ligado à tireoglobulina através de enzimas lisossomais hidrolíticas e 3) liberação do hormônio na base das células foliculares.

141- Em relação ao tipo do produto de secreção, os ácinos glândulas são classificadas em: 1-mucosos que secretam mucina (muco) para a lubrificação e proteção das superfícies, como as submandibulares e, 2- serosos que secretam enzimas, como as parótidas.

Ciências Básicas.1-Morfologia.6-Endócrino.7-Reprodutor.1-Masculino.

142- As enzimas hidrolíticas do acrossoma (grego acros, alto, topo, e somatos, corpo é uma organela derivada do Aparelho de Golgi) facilita penetração do espermatozóide através da coroa radiata e da zona pelúcida do óvulo imediatamente antes da fertilização.

143- Durante a espermiogênese, o acrossoma (do grego acros, alto, topo, e somatos, corpo; boné da cabeça do espermatozóide) se desenvolve de uma vesícula derivada do aparelho de Golgi da espermátide e contém enzimas necessárias a dissolução da zona pelúcida.

Ciências Básicas.1-Morfologia.8-Pele&Fâneros.

144- A pele dos negros contém mais melanina, entretanto, o número de melanócitos é igual ao dos albinos. Estas células se originam na crista neural e sitetizam a melanina a partir da tirosina (enzima tirosinase do aparelho de Golgi), DOPA e compostos quinona.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.1-Nervoso.1-Somático.1-Sensitivo.1-Periférico.

145- Se injetadas no tecido a serotonina, histamina, potássio e enzimas proteolíticas podem estimular as terminações nervosas livres periféricas. Os opióides e a encefalina diminuem a sensação de dor agindo diretamente no Sistema Nervoso Central.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.1-Nervoso.1-UME.1-Neurônio.

146- A regulação da quantidade de água na célula é feita pela bomba de Na+/K+ (uma ATPase que atravessa a membrana). Para cada molécula de ATP que a enzima hidroliza, 3Na+ são bombeados para fora e 2K+ para dentro. Até 100 ATPs podem ser hidrolizados/segundo.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.1-Nervoso.1-UME.2-Sinápse.

147- Os efeitos dos bloqueadores dos receptores colinérgicos nicotínicos musculares não-despolarizantes (como o curare) podem ser revertidos pelo uso de bloqueadores da enzima Acetilcolinesterase (AChE) que diminui a hidrólise da Acetilcolina.

148- Uma contração reflexa muito intensa pode ser causada pela diminuição da hidrólise de Acetilcolina (pela Acetilcolinesterase) na junção neuro-muscular, como na intoxicação por bloqueadores da enzima acetilcolinesterase (edrofônio, neostigmina, sarin, etc).

Ciências Básicas.2-Fisiologia.1-Nervoso.1-UME.3-Músculo.

149- Usando marcadores para as enzimas mitocondriais pode-se distinguir diferentes tipos (I e II) de fibras musculares. As fibras tipo_I (vermelhas, fadiga-resistente, contração lenta) e as fibras tipo_II (brancas, fadiga rápido, contração rápida).

Ciências Básicas.2-Fisiologia.1-Nervoso.2-Visceral.2-Motor.2-Periférico.1-Simpático.

150- A enzima que metila a Norepinefrina em Epinefrina é a Noradrenalina-S-adenosil-metionina-transmetilase, que, assim como na reação de hidroxilação da Dopamina para a Norepinefrina ocorre dentro das vesículas intra-citoplasmáticas da terminação sináptica.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.2-Circulatório.2-Vasos.3-PressãoSanguínea.

151- As secreções envolvidas no controle da pressão arterial são produzidas em células do complexo justa-glomerular (renina), do pulmão (enzima conversora pulmonar) e na córtex adrenal (aldosterona). Este é um sistema de regulação à médio prazo.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.2-Circulatório.2-Vasos.9-Regulação.

152- No aparelho justaglomerular a Hipotensão arterial aumenta a secreção de renina, que, agindo sobre uma alfa2-globulina plasmática produz a angiotensina I que, no pulmão sob a ação da Enzima conversora pulmonar é convertida na poderosa angiotensina II.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.2-Circulatório.3-Sangue.2-Leucócitos.1-Granulados.1-Neutrófilos.

153- A enzima fosfatase alcalina é um marcador (método de Kaprow) para os grânulos específicos (secundários) de neutrófilos e auxilia no diagnóstico diferencial da leucemia mielóide crônica e reações leucemóides, onde a atividade desta enzima é alta.

154- A enzima mieloperoxidase (sistema peróxido de hidrogênio-mieloperoxidase-hialida) é um marcador histoquímico útil para o identificar os grandes lisossomos (grânulos primários) dos neutrófilos. É o sistema antimicrobiano mais eficiente e mais importante.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.3-Respiratório.1-Hematose.3-Perfusão.

155- A enzima conversora pulmonar hidrolisa a Angiotensina I (um decapeptídio formado a partir do angiotensinogênio catalizado pela renina renal) em sua forma ativa: a Angiotensina II (um octapeptídio) que é um poderoso vasoconstritor arteriolar.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.4-Urinário.1-Perfusão.

156- A enzima conversora pulmonar (ECA) hidrolisa o decapeptídio Angiotensina I no octapeptídio angiotensina II (um poderoso vasoconstritor arteriolar). Na diminuição de angiotensina II a resistência vascular diminui, a PA diminui e a renina aumenta.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.4-Urinário.7-EqHidroEletrolítico.

157- A lactose (glicídeo do leite) é hidrolisado nos monossacarídeos galactose e glicose pela enzima lactase (beta-galactosidase, na deficiência não há hidrólise) das membrana dos enterócitos e pela lactase microbiana das bactérias láticas (do iogurte).

158- Quando a enzima catecol-O-metiltranferase (COMT) metila o ácido diidroximandélico (DOMA) gera o ácido 3-metóxi-4-hidróximandélico (VMA) que é excretado na urina. Este catabólico indica que a Adrenalina plasmática que está aumentada (como na hemorragia).

Ciências Básicas.2-Fisiologia.5-Digestivo.1-TratoDigestivo.3-Digestão.

159- A enteroquinase (enteropeptidase) é uma enzima que faz parte integrante da membrana da borda em escova (microvilosidades) dos enterócitos (ciclo de vida do enterócito é de 5 dias), o fato dela ser encontrada também na luz é causada por descamação.

160- A enteroquinase (secretada pela mucosa duodenal) cataliza a conversão da pró-tripsina pancreática em tripsina que, por sua vez, cataliza as demais pró-enzimas pancreáticas (quimiotripsinogênio, procarboxipeptidase A e B) inclusive a própria pró-tripsina.

161- A enteroquinase (secretada pela mucosa intestinal) é necessária para converter a pró-tripsina (tripsinogênio) em tripsina e esta é necessária para converter as demais pró-enzimas pépticas pancreáticas em sua forma ativa tais como o quimiotripsinogênio.

162- A enteroquinase presente na borda em escova (microvilos) dos enterócitos é essencial para a ativação da tripsina secretada no suco pancreático. Isto protege o pâncreas de uma autodigestão, já que a tripsina ativa muitas outras enzimas pancreáticas.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.5-Digestivo.1-TratoDigestivo.4-Absorção.

163- A enzima GLUT-5 da membrana apical dos enterócitos, usa a energia gerada pelo gradiente de eletro-químico do Na+ para fazer o transporte ativo secundário de glicose ou galactose. A GLUT-2 facilita a difusão da hexose através da membrana baso-lateral.

164- As fibras na dieta como a celulose, pectinas e muscilagens não são digeridas devido a ausência de enzimas específicas, mas a flora bacteriana pode degradar as fibras solúveis em CO2, H2O, gás metano e também podem se ligar a sais biliares.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.5-Digestivo.1-TratoDigestivo.9-Regulação.

165- A Glicoquinase (hexocinase) tipo D (tipo IV) é a principal enzima no processo de fosforilação intracelular da glicose, aumenta de atividade após uma refeição rica em carboidratos e participa na diminuição da hiperglicemia no período pós-absortivo.

166- A presença de produtos de digestão de gorduras no duodeno causa a secreção de CCK (colecistoquinina-pancreozimina) que além de causar a secreção ecbólica pancreática (rica em enzimas) também contrai a vesícula biliar e relaxa o esfíncter de Odi.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.5-Digestivo.2-Fígado&ViasBiliares.1-Metabolismo.

167- A inibição da enzima glutamina-sintetase causa hiperamoniemia e convulsões generalizadas porque ela cataliza a reação de transaminação do glutamato nos tecidos gerando glutamina mantendo baixa a concentração intracelular de amônia.

168- O metabolismo hepático depende de um grupo de enzimas microssomais da superfamília citocromo P450 (CYP): A isoforma CYP3A4 é a via metabólica mais comum, responsável pelo metabolismo oxidativo de mais de 50% dos medicamentos utilizados em humanos.

169- Os quilomícrons sofrem ação da enzima lipase lipoproteínica, presente nos capilares. A lipase cinde os triglicérides em glicerol e ácidos graxos, estes são incorporados aos adipócitos e reesterificados, voltando a formar triglicérides que são armazenados.

170- Para mobilizar lípides estocados no tecido adiposo existe a enzima lipase hormônio-sensível, assim chamada porque é regulada por dois hormônios: as catecolaminas (adrenalina e noradrenalina) que a ativam; e a insulina, que a inibe.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.5-Digestivo.2-Fígado&ViasBiliares.2-Secreção.

171- Lipoproteínas: As VLDL ao passar pelos capilares, parte dos triglicérides são retirados pela enzima lipase lipoproteínica ficando menor, mais densa, e mais rica em colesterol. Esta forma intermediária é a IDL (intermediate density lipoprotein).

172- O íleo distal é o local de reabsorção de ácidos biliares. A redução da reabsorção diminui o feed-back negativo sobre a enzima alostérica 7-alfa-hidroxilase, responsável pela sintese a partir do colesterol (os sais biliares são formados a partir do heme).

Ciências Básicas.2-Fisiologia.5-Digestivo.3-Pâncreas.2-Secreção.

173- A colipase é secretada como uma pró-enzima e se liga aos sais biliares na superfície da micela formando uma âncora para a lipase pancreática com a qual se combina com o C-terminal não catalítico, talvez com função estabilizadora da conformação ativa.

174- O hormônio secretina e a excitação de vagal são os os principais secretagogos da secreção hidrelática pancreática (abundante em água e eletrólitos), e a colecistoquinina é o principal secretagogo da secreção ecbólica (abundante em enzimas pancreáticas).

175- Todas as enzimas pancreáticas são secretadas pelas células acinares em grânulos zimogênicos na forma de pró-enzimas. A mais importante destas pró-enzimas é o tripsinogênio que é convertido em tripsina pela enteroquinase dos microvilos intestinais.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.6-Endócrino.3-Tireóide.

176- A tireoidectomia diminui as atividades da enzima málica cictoplasmática, da glicose-6-fofato-desidrogenase, da ácido-graxosintase e da piruvato-quinase.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.6-Endócrino.5-PâncreasEndócrino.

177- A frutose-2,6-difosfato inibe a enzima alostérica frutose-1,6-difosfato-fosfatase que é uma etapa limitante da gliconeogênese hepática causando acidose lática e acúmulo de precursores gliconeogênicos tais como aminoácidos, lactato, cetonas.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.6-Endócrino.6-Adrenais.1-Córtex.1-Glomerulosa.

178- A enzima P450c17 (17-alfa-hidroxilase) na zona fasciculada e reticulada das supra-renais converte a pregnenolona em 17-OH pregnenolona. Esta enzima não é encontrada zona glomerulosa, e, portanto, não há compostos 17-OH neste local.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.6-Endócrino.6-Adrenais.1-Córtex.2-Fasciculada.

179- A secreção diária de cortisol estimula síntese de enzimas hepáticas cuja função é redirecionar os estoques de carbono de precursores não-glicídios (compostos aglicanos): lactato (ciclo de Cori), aminoácidos e glicerol para a gliconeogênese hepática.

180- Na zona glomerulosa e fasciculada das supra-renais, a enzima 3-beta-hidroxiesteroide desidrogenase converte a pregnenolona em progesterona. Na fasciculada, ela também converte a 17-OH pregnenolona em 17-OH progesterona.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.6-Endócrino.7-Reprodutor.2-Feminino.

181- Na deficiência da enzima 11-beta-hidroxilase a paciente apresenta cariótipo XX (presença do corpúsculo de Barr), genitália externa feminina, interna: derivados mulIeriano normalmente desenvolvido e de Wolffian - regredidoe diminuição de glicorticóides.

Ciências Básicas.2-Fisiologia.9-Ósseo&Cartilaginoso.

182- A necrose na osteomielite por digestão da matriz óssea é causada por enzimas proteolíticas dos neutrófilos e das bactérias, A necrose na osteomielite por ação de osteoclastos que vão erodindo as trabéculas.

Ciências Básicas.3-Patologia.0-Geral.0-Inflamação&Cicatrização.

183- A glutationa é um antioxidante sintetizado no fígado e age como cofator da glutationa-S-transferase e da glutationa-peroxidase, esta enzima intracelular reduz a lesão causada por radicais livres (gerados por irradiação) através da catálise de H2O2.

184- A Lipofuscina está associada ao aumento da destruição dos componentes subcelulares digeridos por enzimas lisossômicas (atrofia) resultando de resulta da peroxidação lipídica, especialmente em tecidos estáveis como o coração, fígado e músculo esquelético.

185- Na deficiência de mieloperoxidase (MPO - presente nos grânulos azurofílicos dos neutrófilos) há diminuição da conversão de H2O2 em HOCl- (um potente agente oxidante e antimicrobiano) esta enzima que compõem o sistema peróxido de hidrogênio-MPO-hialida.

186- Na morte celular (necrose) há escape de metabólitos intracelulares, inclusive de enzimas como a creatinaquinase fração MB (CK-MB) e a Troponina, que podem ser detectadas no plasma evidenciando a ruptura da membrana plasmática.

187- Na Morte celular por ativação de fosfolipases da membrana, estas enzimas, que fazem a renovação dos fosfolípides das membranas, são controladas pela concentração de Ca+2 e o aumento da concentração deste pode causar grande dano se ficam hiperativas.

188- Na Pneumonia bacteriana, as bactérias (em geral cocos gram-positivos) causam resposta inflamatória aguda dominada por neutrófilos que, extravasados, fagocitam e destroem as bactérias. A liberação de enzimas lisossômicas pode causar necrose liquefativa.

189- No abscesso cerebral a destruição tecidual é parte do processo inflamatório agudo decorrente da destruição enzimática lisossômica liberada por neutrófilos (com necrose liquefativa) e auxiliada pela liberação de óxido nítrico gerado por macrófagos.

190- O abscesso (coleção de exsudato purulento) é um processo inflamatório localizado que cria uma cavidade nova através de necrose liquefativa causada por enzimas proteolíticas das bactérias e neutrófilos que afluem ao local, causando morte celular.

Ciências Básicas.3-Patologia.0-Geral.1-Genética.

191- A doença de Gaucher é uma esfingolipidose causada por um gene autossômico recessivo por falta da enzima glicocerebrosidase. A polpa vermelha do baço contém macrófagos de citoplasma róseo muito volumoso que armazenam cerebrósides, um tipo de esfingolípide.

192- A falta genética da enzima hipoxantina-guanina fosforibosil transferase causa grande catabolismo dos nucleotídeos que não podem ser reutilizados. Isto resulta em forte hiperuricemia e causa a síndrome de Lesch-Nyhan (retardo, coreoatetose, automutilação).

Ciências Básicas.3-Patologia.0-Geral.2-Neoplasia.

193- O Xeroderma pigmentoso é um distúrbio autossômico recessivo por deficiência na enzima que permite reparo por excisão de lesões produzidas por UV, assim, uma pequena lesão pode gerar mutações que causam o desenvolvimento de carcinomas na pele.

Ciências Básicas.3-Patologia.0-Geral.3-Infecciosas.

194- A Pneumonia por bactérias Pseudomonas aeruginosa é transmitida por Inalação de bactérias organismos P_aeruginosa secretoras de exotoxina A, exoenzima S, fosfolipase C e compostos contendo ferro que causam em vasculite extensa com necrose pulmonar.

Ciências Básicas.3-Patologia.0-Geral.4-Infância.

195- A Síndrome de Smith-Lemi-Opitz é uma das síndromes com malformações congênitas (microcefalia e micrognatia) associadas ao nanismo. A transmissão é autossômica recessivo e é causada pela deficiência da enzima 7-deidrocolesterol-delta-7-redutase.

Ciências Básicas.3-Patologia.0-Geral.6-Necrose.

196- Autólise é a digestão de um tecido morto por suas próprias enzimas este termo é aplicado tanto para um tecido necrótico num organismo vivo como para a decomposição do organismo após a morte.

197- Na gangrena úmida uma forma de necrose isquêmica ocorre uando o tecido necrótico se contamina com bactérias saprófitas, que digerem o tecido, amolecendo-o. Estas bactérias são geralmente anaeróbicas e produzem enzimas proteolíticas e fosfolipases.

198- Os abscessos (um tipo de necrose liquefativa) são áreas de infecção bacteriana purulenta que produzem uma nova cavidade no tecido resultado de uma necrose liquefativa, por ação das enzimas proteolíticas das próprias bactérias e dos neutrófilos.

Ciências Básicas.3-Patologia.1-Nervoso.1-Somático.2-Motor.2-Periférico.3-Músculo.

199- A Doença do armazenamento de glicogênio tipo V (Doença de McArdle) é causada por deficiência da enzima fosforilase muscular, consequentemente, há acúmulo de glicogênio no músculo esquelético mas este não pode ser utilizado durante o exercício vigoroso.

Ciências Básicas.3-Patologia.2-Circulatório.1-Coração.5-FunçãoValvar.

200- Na endocardite bacteriana, a lesão valvar favorece a formação de trombos - um abrigo das bactérias que infeccionam, proliferam e a destroem com suas enzimas (além de atrair neutrófilos com enzimas), A lesão da valva é um exemplo de necrose liquefativa.

Ciências Básicas.3-Patologia.2-Circulatório.2-Vasos.1-Hemodinâmica.

201- Na Trombose coronária sem infarto do miocárdio o trombo ou é dissolvido por atividade fibrinolítica ou se organiza com recanalização de vários pequenos canais, sem elevação de enzimática de Troponina I ou de CK-MB.

Ciências Básicas.3-Patologia.2-Circulatório.4-Sangue.1-Hemácias.

202- Entre as Anemia por distúrbios das enzimas glicolíticas via de Embden-Meyerhof (glicólise anaeróbica) as principais envolvidas são a deficiência de glicose-6-fosfato-desidrogenase (principal causa) e a deficiência de piruvato-quinase (ambas recessivas).

203- No alcoólatra crônico é comum a Anemia por deficiência de folato, que, junto com a vitamina B12 atuam como coenzimas na via da síntese da DNA necessário ao processo de maturação celular. Na deficiência, os núcleos permanecem grandes e primitivos.

Ciências Básicas.3-Patologia.4-Urinário.

204- As purinas ingeridas não são incorporadas ao DNA ou RNA. São convertidas a ácido úrico por enzimas da mucosa intestinal e do fígado e excretadas na urina. Grande parte das purinas do DNA endógeno são reaproveitadas para síntese de novos nucleotídeos.

Ciências Básicas.3-Patologia.5-Digestivo.0-Nutrição.

205- A Vitamina C é essencial para manter a conectividade entre tecido e osso. Age como coenzima em vias metabólicas, produção e manutenção do colágeno, na cicatrização e na absorção do ferro e é comum na ausência dietérica de frutas e vegetais frescos.

Ciências Básicas.3-Patologia.5-Digestivo.1-TratoDigestivo.

206- Em alcoólatras crônicos é comum a Deficiência de tiamina (Vitamina B1) que age como coenzima da oxidação dos carboidratos e inibe da Piruvato carboxilase causando neuropatia, miocardiopatia e encefalopatia (Doença de Wernicke).

Ciências Básicas.3-Patologia.5-Digestivo.2-Fígado&ViasBiliares.

207- A nível celular o vírus da Hepatite A aguda causa ruptura da membrana dos hepatócitos (uma lesão celular irreversível), isto permite a passagem das enzimas intracelulares para o sangue, no caso aspartato transaminase (AST) e alanina-transaminase (ALT).

208- A Síndrome de Gilbert é uma hiperbilirrubinemia familiar benigna transmitida por herança autossômica dominante (7% da população) com deficiência da enzima uridina-glucuronil-transferase. É a causa mais comum de hiperbilirrubinemia indireta, no adulto.

209- Na Icterícia fisiológica do RN (decréscimo da conjugação da bilirrubina) a hiperbilirrubinemia não-conjugada entre o 2o e 5o dias, que geralmente não excede 5 mg%. O motivo é que a glicuronil-transferase (a enzima de conjugação) está ainda imatura.

210- Na Icterícia fisiológica do RN enzima glicuronil-transferase pode ser induzida pelo tratamento com fenobarbital. A icterícia fisiológica não está presente no nascimento porque a placenta retira a bilirrubina fetal e a transfere ao sangue materno.

211- No íleo e intestino grosso, os glicuronatos de bilirrubina são decompostos por enzimas bacterianas (b-glicuronidases), resultando os urobilinogênios incolores. Estes são oxidados a compostos corados, as urobilinas ou estercobilinas, que dão cor às fezes.

212- No RN, a icterícia fisiológica é causada pela insuficiencia da enzima de conjugação e, como a flora intestinal que converte a bilirrubina em urobilinogênio também não é desenvolvida, acontece uma circulação entero-hepática da bilirrubina não-conjugada.

213- O álcool é metabolizado no fígado pela enzima álcool desidrogenase a acetaldeído, que via enzima acetaldeído desidrogenase, produz acetil CoA. Nas duas reações de desidrogenação, há liberação de elétrons e H+ que são captados por NAD+, formando NADH + H+.

214- O heme, por ação da enzima heme-oxidase, perde o ferro e o anel tetrapirrólico da porfirina e aberto em uma das pontes de meteno + CO. O pigmento resultante biliverdina que por ação da enzima biliverdina-redutase passa a bilirrubina, um pigmento amarelo.

215- O processo da Conjugação ocorre no retículo endoplásmico liso do hepatócito, catalizada pela enzima UDP-glicuronil-transferase, em 2 passos, formando primeiro monoglicuronato, depois diglicuronato de bilirrubina, que é a forma predominante.

216- Uma caracterísitica da Colelitíase (cálculos da vesícula biliar ou das vias biliares) é o aumento da concentração plasmática da Fosfatase alcalina. Esta enzima é originada do epitélio do ducto biliar e da membrana canalicular do hepatócito.

Ciências Básicas.3-Patologia.5-Digestivo.3-Pâncreas.

217- A glicosilação não-enzimática das proteínas no Diabetes mellitus é função da glicemia (não a causa da hiperglicemia). O tipo I é uma doença autoimune associada a determinados alelos das moléculas do MHC classe II. O tipo II há resistência à insulina.

218- Na Diabetes mellitus a glicolização não enzimática irreversível do colágeno acumulado nas paredes arteriais acelera a aterosclerose por retenção de lipoproteínas de baixa densidade (LDLs) predispondo a deposição de lipídios e formação de ateromas.

219- Na Diabetes mellitus com neuropatia autonômica há acúmulo (por difusão) de glicose nas células de Schwann que é metabolizada pela enzima aldose-redutase intracelular em sorbitol e depois em frutose com aumento da osmolaridade intracelular e lesão celular.

220- Na Pancreatite crônica por álcool há ativação de uma pró-enzima intracelular que causa lesão acinar e de secreção pancreático rico em proteínas (ecbólica) muito viscosa que se depositado em pequenos ductos podendo causar obstrução ductal e atrofia acinar.

221- Na Síndrome de Zollinger-Ellison a hipersecreção de gastrina (em geral por adenomas pancreáticos) causa hipersecreção ácida e inativação das enzimas pancreáticas pH dependente, além de lesão direta da mucosa duodenal resultando em diarréia secretória.

222- No Diabetes mellitus o grau de glicosilação não-enzimática (processo no qual a glicose se liga expontâneamente a proteínas) é proporcional à glicemia. A hemoglobina glicosilada é função do glicemia nos 120 dias anteriores (tempo de vida da hemácia).

Ciências Básicas.3-Patologia.6-Endócrino.

223- Certas células acumulam esfingolípides no citoplasma, devido quase sempre à falta de uma enzima da via de degradação. Estas enzimas são chamadas genericamente de hidrolases, porque a quebra das ligações envolve uma molécula de água.

224- Como todos os constituintes celulares, os esfingolípides são metabolizados. Tanto o anabolismo quuanto o catabolismo são catalizados por enzimas. Se uma das enzimas falta, a molécula não é sintetizada, é imperfeita, ou não é degradada.

225- O substrato da enzima ausente ou defeituosa acumula-se, geralmente dentro de lisossomos, já que é nestas organelas que são encontradas as enzimas. O citoplasma fica abarrotado de lisossomos contendo o lípide não digerido.

226- Para cada enzima que falta existe uma doença específica (às vezes mais de uma), com acúmulo de substâncias diferentes em órgãos diferentes, e com sintomatologia própria. Os locais mais afetados são o cérebro (rico nestes compostos) e as células do SRE.

Ciências Básicas.3-Patologia.6-Endócrino.6-Adrenais.

227- Na Síndrome adrenogenital por deficiência da enzima 21-hidroxilase total há um bloqueio na síntese de aldosterona e de cortisol mas há aumento de testosterona. Entretanto, a forma mais comum (virilizante simples) é a deficiência de 21-hidroxilase parcial.

Ciências Básicas.3-Patologia.9-MúsculoEsquelético.

228- Durante a primeira crise de Gota, 8% dos pacientes apresentam valores normais de ácido úrico. A causa mais freqüente é a ausência congênita de uma enzima (primária) secretora de ácido úrico nos rins ou hipercatabolismo das bases purina e pirimidina.

Ciências Básicas.5-Farmacologia.0-Geral.0-Inflamação&Cicatrização.

229- A bradicinina é um peptídeo vasoativo formado pela ação da calicreína sobre o cininogênio plasmático. É inativada por uma classe de enzimas conhecidas como cininases e pode causar dor, vasodilatação e aumento da permeabilidade vascular.

230- Os efeitos tóxicos do Paracetamol ocorrem quando as enzimas hepáticas (que catalizam as reações de conjugação com o ácido glucurônico) estão saturadas e o fármaco é metabolizado (inativado) por enzimas de função mista por conjugação com a glutationa.

Ciências Básicas.5-Farmacologia.0-Geral.3-Antibióticos.4-Antifúngicos.

231- Taxas de cura e taxas de recaída de infecções de unha são melhores com terbinafina (que age por inibição de uma enzima presente na membrana das células do fungo) que com griseofulvina (usada no tratamento de micoses epiteliais na pele e unhas).

Ciências Básicas.5-Farmacologia.0-Geral.4-Drogas.

232- Na Intoxicação por ingestão de metanol, os metabólitos tóxicos (formaldeído e acetaldeído) são metabolizado pela mesma via enzimática que o etanol, estes metabólitos são as causas da lesão do Sistema Nervoso Central e da retina.

Ciências Básicas.5-Farmacologia.0-Geral.8-Farmacocinética.

233- A presença de efetores alostéricos (ligantes moduladores que são moléculas que promovem alterações conformacionais na enzima) interfere na ligação do substrato com o sítio ativo da enzima podendo causar grandes alterações na atividade enzimática.

234- Um ensaio farmacológico de inibição mista, competitiva ou não competitiva, o inibidor pode se ligar tanto à enzima livre quanto ao complexo enzima-substrato, reduzindo a velocidade máxima e podendo alterar a constante cinética de Michaellis-Menten (Km).

Ciências Básicas.5-Farmacologia.0-Geral.9-Farmacodinâmica.1-ComplexoDrogaReceptor.

235- Ácidos nucléicos, enzimas, canais iônicos e proteínas transportadoras são exemplos de possíveis alvos moleculares para substâncias biologicamente ativas.

Medicina.1-ClínicaMédica.

236- Enfisema pulmonar panlobular por deficiência da enzima alfa1-antitripsina.

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